Новое межмолекулярное поверхностное сило объясняет механизм движения актомиозина

Комплекс актина и миозина (актомиозин) генерирует силу сокращения мышцы, используя реакцию гидролиза аденозинтрифосфата (ATP). Было предпринято много попыток объяснить молекулярное происхождение подвижности актомиозина.

Модель силового удара миозина, предложенная Хаксли и Симмонсом в 1971 году, инициировала множество исследований, включая изучение атомной структуры и молекулярной биологии молекул миозина и актина. Эта модель, впоследствии модифицированная, широко принята в стандартных учебниках по биологии.

Однако остается серьезная проблема. Согласно экспериментальным термодинамическим данным, гидролиз ATP в головке миозина не создает состояние миозина с достаточно высокой энергией для генерации силы сокращения.

Теперь исследовательской группе под руководством почетного профессора Макото Судзуки из Университета Тохоку в сотрудничестве с профессором Нобуюки Мацубаяси из Университета Осаки удалось объяснить механизм движения актомиозина в соответствии с экспериментальными термодинамическими данными.

В исследовании показано, что структура воды в непосредственной близости от филамента актина (F-актина) изменяется при связывании с гидролизующей ATP головкой миозина. Это приводит к изменению сродства к головке миозина и, как следствие, к генерации движущей силы актомиозина.

Обнаружение нового межмолекулярного поверхностного сило — которое было впервые продемонстрировано на основе проведенного анализа гидратации — стало важным открытием. Таким образом, данная статья впервые успешно раскрывает механизм движения актомиозина путем введения нового межмолекулярного поверхностного сило.