Холодоустойчивость нервной системы антарктического осьминога связана с изменениями в мембранном белке
Антарктические воды, насыщенные солью, могут иметь температуру чуть выше или даже ниже точки замерзания. Такие условия были бы смертельны для животных из более тёплых вод. Однако некоторые существа адаптировались к жизни в этом негостеприимном холоде.
В новом исследовании, опубликованном в Proceedings of the National Academy of Sciences, учёные из Морской биологической лаборатории (MBL) и их коллеги изучили, как жизнь в такой среде изменила фермент, критически важный для работы нервной системы у осьминога, обитающего в циркумполярном Южном океане.
Проблема жизни на холоде
При низких температурах активность ферментов замедляется, поскольку им требуется тепловая энергия для работы. Осьминоги не могут генерировать собственное тепло, однако они населяют антарктические воды, где холод замедляет скорость их ферментативных реакций в 30 раз. Нервная система особенно уязвима, так как передача электрических сигналов требует множества скоординированных реакций.
Фокус на мембранном белке
Учёные сосредоточились на белке, встроенном в клеточную мембрану, — Na+/K+-АТФазе (натрий-калиевой помпе). Этот фермент выкачивает ионы натрия из клетки и закачивает ионы калия, создавая разность электрических потенциалов, которую нейроны используют как источник энергии для коммуникации.
Ранее команда обнаружила, что холод гораздо меньше замедляет работу натрий-калиевой помпы у антарктического осьминога рода Pareledone, чем у двупятнистого осьминога (Octopus bimaculatus) из умеренных вод.
Поиск ключевых изменений
Чтобы определить различия между помпами, исследователи сравнили их аминокислотные последовательности. Они нашли несколько отличий и методом замены аминокислот между белками выявили три наиболее важных изменения. Вместе они позволяют помпе работать быстро при температурах, близких к нулю.
Одно из изменений, L314V (замена лейцина на валин), оказало наибольший эффект. Обратная замена (с валина обратно на лейцин) полностью устраняла приобретённую холодоустойчивость.
Общий механизм адаптации?
При анализе структуры белка выяснилось, что все три ключевые аминокислоты расположены на краю белка, обращённом к жирной (липидной) мембране. Учёные полагают, что изменение L314V влияет на то, как эта часть помпы движется относительно мембраны, возможно, уменьшая сопротивление и позволяя белку работать быстрее.
«Для нас логично, что граница раздела между белком и мембраной может быть местом для таких адаптаций», — говорит соавтор работы Мигель Хольмгрен. Он предполагает, что изучение других мембранных белков, вероятно, выявит больше подобных примеров адаптации к холоду.