Учёные определили структуру и функцию первого деацилазного фермента CddA у цианобактерий
В исследовании, опубликованном в Plant Physiology, группа под руководством профессора Ге Фэна из Института гидробиологии Китайской академии наук идентифицировала первый деацилазный фермент CddA у цианобактерий, обладающий как деацетилазной, так и депропионилазной активностью.
Исследователи обнаружили, что потеря гена cddA приводит к замедлению роста и нарушению линейного и циклического переноса электронов при фотосинтезе.
Они определили кристаллическую структуру фермента с разрешением 2.1 Å и установили, что она имеет уникальную характерную α/β-складчатую структуру и трубкообразный карман, вероятно, играющий роль в связывании субстрата.
С помощью сайт-направленного мутагенеза учёные обнаружили сайт связывания ацильной группы в CddA и продемонстрировали, что этот сайт необходим для депропионилазной активности фермента.
Используя протеомный подход, они охарактеризовали in vivo ацетилирование и пропионилирование белков у Synechococcus 7002 и обнаружили, что эти модифицированные белки были сильно обогащены функциями, связанными с фотосинтезом и метаболизмом. Кроме того, они показали, что CddA способен катализировать in vivo и in vitro депропионилирование и деацетилирование лизина фруктозо-1,6-бисфосфатазы (F/SBPase), тем самым регулируя её ферментативную активность.
Фотосинтетические и метаболические пути у цианобактерий регулируются множеством сложных механизмов. Хотя эти механизмы остаются не до конца понятными, появляется всё больше свидетельств, указывающих на то, что широкий спектр посттрансляционных модификаций (PTM) как у цианобактерий, так и у растений может регулировать эти процессы, что делает изучение регулирующих их ферментов чрезвычайно интересным.
Две ферментные семьи ответственны за регуляцию ацилирования лизина: лизиновые ацилтрансферазы и деацилазы. Однако у цианобактерий они до сих пор не были обнаружены. Это исследование даёт представление о механизмах глобальной регуляции фотосинтеза и углеродного метаболизма у цианобактерий и, возможно, у других фотосинтезирующих организмов.
