Энергосберегающий шаперон Hsp90

Исследователи из Мюнхенской инициативы по наносистемам (NIM) доказали, что шаперон Hsp90 использует тепловые флуктуации, а не гидролиз АТФ, как основную движущую силу для своих крупных конформационных изменений. Результаты опубликованы в журнале PNAS.

Ключевое открытие

• Ранее считалось, что энергия для изменений формы Hsp90 поступает от гидролиза АТФ.
• С помощью новой методики трехцветного FRET с попеременным лазерным возбуждением (ALEX) ученые впервые одновременно наблюдали связывание АТФ и конформационные изменения на уровне одной молекулы.
• Эксперименты показали отсутствие корреляции между связыванием/гидролизом АТФ и крупными структурными перестройками Hsp90.

Механизм работы

Белок Hsp90 обладает высокой гибкостью и использует тепловые флуктуации (случайные "толчки" от молекул воды в окружающей среде) для переключения между конформациями. Это позволяет экономить ценный АТФ.

Роль АТФазы

Вопрос о функции АТФазных доменов в составе Hsp90 остается открытым. Ученые предполагают, что связывание или гидролиз АТФ может играть решающую роль при взаимодействии с кошаперонами и белками-субстратами.

Значение работы

Новый экспериментальный подход предлагает свежий взгляд на преобразование энергии в молекулярных машинах и позволит детально изучить сложную систему Hsp90 в действии.