Расшифровка динамики сборки белков с помощью искусственных белковых игл
Белок — основной строительный блок организма, но его молекулярная и макроскопическая структура сложна и разнообразна. Прямое наблюдение динамических движений белков во время сборки оставалось трудной задачей из-за их малых размеров.
Международная группа исследователей разработала специальную анизотропную белковую иглу (PN), чтобы изучить механику белковых взаимодействий. PN представляет собой игольчатый белок, состоящий из:
- Жёсткого тела (β-спираль)
- Терминального колпачка (фолдон)
- Связывающего мотива (гексагистидиновый тег, His-тег)
Модифицируя PN путём удаления His-тега и фолдон-колпачка, учёные создали три разных типа игл. Это позволило регулировать и наблюдать различные паттерны сборки.
Ключевые наблюдения:
- В растворе PN спонтанно образуют высокостабильную структуру длиной около 20 нм и шириной около 3.5 нм.
- На поверхностях PN самоорганизуются в различные упорядоченные структуры: треугольные решётки, мономерные состояния с нематическим порядком (одномерная ориентация) и волокнистые сборки.
Комбинация высокоскоростной атомно-силовой микроскопии (HS-AFM) и моделирования позволила исследовать динамические процессы сборки. Результаты показали, что формирование треугольной решётки направляется динамическими движениями PN.
Значение исследования:
Понимание динамики сборки белков может заложить основу для конструирования супрамолекулярных структур путём управления коллективными движениями белков. Это открывает путь к созданию биосовместимых листовых материалов, целевой доставке лекарств и даже белковых нанороботов.
