Белок, который помогает растительным клеткам «поедать себя»

Учёные из Карлова университета обнаружили новую функцию белкового комплекса ARP2/3 в растительных клетках. В отличие от животных клеток, где он участвует в движении, у растений этот комплекс необходим для аутофагии — «самопоедания» и переработки клеточных компонентов.

Новая роль известного комплекса

  • Белковый комплекс ARP2/3, состоящий из семи субъединиц, известен своей ролью в формировании актинового цитоскелета.
  • В подвижных животных клетках он отвечает за образование выпячиваний мембраны (ламеллиподий).
  • Растительные клетки неподвижны и окружены жёсткой стенкой, но комплекс ARP2/3 у них тоже присутствует. Ранее было известно, что он участвует в росте клеток, но новая работа раскрыла его иную функцию.

ARP2/3 и «утилизация» пероксисом

Учёные выяснили, что комплекс ARP2/3 критически важен для специфического процесса аутофагии — пексофагии. Это переработка старых и повреждённых пероксисом — органелл, участвующих в детоксикации кислородных радикалов и метаболизме жирных кислот.

Как это работает:

  1. Клетка заключает старый пероксисом в двойную мембрану, образуя аутофагосому.
  2. Комплекс ARP2/3 формирует домен на поверхности пероксисомы именно в том месте, где к ней прикрепляется мембрана аутофагосомы, помогая процессу «обёртывания».
  3. Запечатанный пероксисом попадает в вакуоль, где расщепляется ферментами.

Доказательства:

  • У мутантных растений с нефункциональным комплексом ARP2/3 или без его активатора пероксисомы накапливаются в клетках, так как не могут быть правильно деградированы.
  • С помощью конфокальной микроскопии и микроскопа с режимом TIRF (для наблюдения быстрых процессов в живых клетках) учёные визуализировали локализацию ARP2/3 на пероксисомах.

Эволюционная гибкость

Это открытие показывает, как эволюция использует один и тот же молекулярный инструмент для разных целей:

  • У животных ARP2/3 ремоделирует мембрану для движения.
  • У растений он ремоделирует мембрану для аутофагии (внутриклеточной переработки).

Слова исследователей

«Когда мы впервые увидели точки комплекса ARP2/3 под микроскопом, мы ожидали, что они отмечают места ветвления цитоскелета. Мы были удивлены, обнаружив их связь с пероксисомами», — говорит первый автор работы Ян Мартинек. Потребовалось несколько лет, чтобы понять, что эта неожиданная локализация необходима для новой функции комплекса в деградации пероксисом.

Исследование опубликовано в журнале Nature Plants с участием учёных из Института экспериментальной ботаники Академии наук Чешской Республики и коллег из Великобритании.