Как работает "ремонтный фермент" фотосинтеза Rubisco

Исследовательская группа Манажит Хайер-Хартл изучила механизм работы фермента Rubisco activase (Rca), который критически важен для восстановления активности ключевого фермента фотосинтеза — Rubisco. Работа опубликована в журнале Cell.

Роль Rubisco и проблема ингибирования

  • Rubisco катализирует ассимиляцию атмосферного CO2 в органические молекулы — центральный этап фотосинтеза, создающий основу почти всей биомассы.
  • Несмотря на ключевую роль, Rubisco работает относительно медленно и легко ингибируется сахарами, которые образуются в процессе.

Механизм "ремонта" от Rca

Rca — это кольцевой комплекс из шести субъединиц с центральной порой. С помощью биохимии, кристаллографии и крио-электронной микроскопии учёные расшифровали его молекулярный механизм у цианобактерий:

  1. Rca захватывает N-концевой хвост молекулы Rubisco.
  2. Используя энергию ATP, комплекс совершает "тянуще-толкающие" действия.
  3. Это открывает активный сайт Rubisco, что приводит к высвобождению ингибирующей сахарной молекулы и восстановлению способности фиксировать CO2.

Двойная функция Rca в карбоксисомах

У цианобактерий Rubisco упакован в специализированные микрокомпартменты — карбоксисомы, где создаётся высокая концентрация CO2.

  • Ранее было показано, что Rubisco рекрутируется в карбоксисомы через взаимодействие с доменами SSUL белка CcmM.
  • Новое исследование обнаружило, что Rca использует похожий механизм: его гексамер также содержит домены SSUL, которые связываются с Rubisco во время сборки карбоксисом.
  • Это обеспечивает наличие достаточного количества Rca внутри карбоксисом для выполнения его ремонтной функции.

Таким образом, Rca не только активирует Rubisco, но и опосредует собственный транспорт в карбоксисомы.

Перспективы

Расшифровка механизма и двойной функции Rca у цианобактерий открывает путь к повышению эффективности фотосинтеза. Это может помочь в решении глобальных задач: увеличения продуктивности сельского хозяйства и смягчения последствий изменения климата.